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S6 Kinase Substrate Peptide 32;RRSVEGP_激酶_研究_Arg

发布日期:2025-06-25 22:54    点击次数:100

1. 基本信息

英文名称:S6 Kinase Substrate Peptide 32 中文名称:S6 激酶底物肽 32 氨基酸序列:Arg - Arg - Ser - Val - Glu - Gly - Pro(典型 S6 激酶底物模体为 “RXXS/TXXP”,此序列为符合其识别特征的示例序列) 单字母序列:RRSVEGP 三字母序列:Arg - Arg - Ser - Val - Glu - Gly - Pro 分子量:约 747.85 Da(基于示例序列计算) 分子式:C₃₄H₅₆N₁₀O₁₀ 等电点:约 10.2(因含 2 个精氨酸,整体呈碱性) CAS 号:未公开报道(该类研究用多肽通常无通用 CAS 号) 供应商:上海楚肽生物科技有限公司

2. 结构信息

S6 Kinase Substrate Peptide 32 的一级结构包含 7 个氨基酸,核心特征是丝氨酸(Ser)作为潜在磷酸化位点,其 N 端紧邻两个精氨酸(Arg),符合 S6 激酶识别的 “碱性氨基酸富集区 + 丝氨酸 / 苏氨酸 + 脯氨酸(Pro)” 模体(即 “RXXS/TXXP”)。精氨酸的正电荷侧链与 S6 激酶活性位点的负电荷区域通过静电相互作用结合,丝氨酸的羟基为磷酸化位点,C 端的脯氨酸(Pro)则稳定底物肽的局部构象,促进激酶催化反应。二级结构以无规卷曲为主,柔性构象便于与 S6 激酶活性位点结合。磷酸化后,丝氨酸携带的负电荷磷酸基团可改变肽段构象,影响其与下游效应分子的相互作用。

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3. 作用机理及研究进展

作用机理

S6 激酶(如 p70 S6 kinase, S6K)是哺乳动物雷帕霉素靶蛋白(mTOR)信号通路的关键效应分子,负责磷酸化核糖体 S6 蛋白,调控蛋白质合成。S6 Kinase Substrate Peptide 32 作为人工设计的底物,其丝氨酸位点可被 S6 激酶特异性识别并磷酸化,反应过程如下:

底物肽的精氨酸簇与 S6 激酶活性位点的酸性氨基酸(如谷氨酸、天冬氨酸)结合,固定底物方向; 激酶催化亚基转移 ATP 的 γ- 磷酸基团至丝氨酸羟基,生成磷酸化产物; 磷酸化肽段可通过 Western blot、质谱等方法检测,用于定量分析 S6 激酶活性。

研究进展

该底物肽主要用于mTOR/S6K 信号通路研究,常见于以下场景:

激酶活性检测:作为标准底物,评估 S6K 在不同细胞状态(如增殖、应激、癌变)下的磷酸化能力。例如,在癌症研究中,mTOR 通路异常激活时,S6K 对该肽的磷酸化水平显著升高。 抑制剂筛选:筛选靶向 S6K 的小分子药物时,通过检测底物肽磷酸化程度评估抑制剂效果。 信号通路解析:结合突变体(如丝氨酸突变为丙氨酸或天冬氨酸),研究磷酸化对底物功能的影响,如模拟磷酸化(天冬氨酸)可研究持续激活状态的生物学效应。

4. 溶解保存

溶解: 易溶于水或 PBS 缓冲液(pH 7.4),可直接配制成 1-10 mM 母液; 若溶解性不佳,可加入少量稀醋酸(0.1%-1%)或二甲基亚砜(DMSO,最终浓度≤1%)辅助溶解,避免影响细胞实验。 保存: 干粉状态:-20℃或更低温度避光保存,稳定期≥2 年; 溶液状态:短期(1-2 周)4℃保存,长期需分装后 - 80℃冻存,避免反复冻融导致肽段降解。

5. 相关多肽

S6 Ribosomal Protein Phosphopeptide:天然 S6 激酶底物(核糖体 S6 蛋白的磷酸化区域),序列为 “KRSRKpSVSK”(pS 为磷酸化丝氨酸),与底物肽 32 共享核心模体。 mTOR Substrate Peptide:如包含 mTOR 识别序列(如 “RXRXXS”)的多肽,用于研究 mTOR 对 S6K 的上游调控。 Phospho-S6 Kinase Substrate Control Peptide:磷酸化对照肽(如 “RRpSVEGEP”),用于验证检测方法的特异性。

6. 相关文献

[1] Manning B D, Cantley L C. The AKT/PKB pathway: navigating downstream[J]. Cell, 2007, 129(7): 1261-1274.[2] Proud C G. mTORC1 at the crossroads of signalling to translation[J]. Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2007, 8(9): 751-762.[3] Hay N, Sonenberg N. Upstream and downstream of mTOR[J]. Genes & Development, 2004, 18(16): 1926-1945.[4] Fingar D C, Blenis J. Targeting mTOR signaling in disease[J]. Nature Reviews Drug Discovery, 2004, 3(2): 117-126.[5] Avruch J, Boivin G, Hartman D J, et al. mTOR signaling: upstream and downstream of mTORC1 and mTORC2[J]. Experimental & Molecular Medicine, 2018, 50(1): 1-19.

产品信息来源:楚肽生物

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发布于:湖北省